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Editor:
Dr. med.
H. Jastrow
Nutzungs-
bedingungen
Miniaturbildübersicht kollagene Fasern (Fibrae collagenosae):
Bereits bezeichnete Abbildungen lassen sich durch Anklicken des Textes aufrufen!
Kollagenfasern Typ
1 + 3 (Sehne, Ratte)		 Kollagenfibrillen mit
67 nm Streifung (Ratte)		 Kollagenfibrillen
im Stroma ovarii (Ratte)		 Kollagen Typ 1
+ 3 Fibrillen (Ratte)		 Typ 1 + 3 Kollagenfibrillen
subcutanes Bindegewebe (Ratte)		 Elastin- + Kollagen-
fasern (Mensch)
kollagene Fibrillen Typ 1
und elastische Fasern (Affe)
Bündel von Typ1 Kolla-
genfibrillen der Cornea (Affe)		 Kollagenfasern, Mastzelle
Ligamentum ovarii (Ratte)		 Kollagenfibrillen Typ 1
(Mensch)
kollagene Fibrillen Typ 1
im Querschnitt (Mensch)
 idem Detail zeigt
Typ 1 + 3 Fibrillen		 Kollagenfibrillen längs
und quer (Mensch)		 kollagene und elastische
Fasern (Ratte)		 kollagene Fasern umgeben eine elastische
Unterhautbindegewebe (Mensch)
Kollagenfasern (Terminologia histologica: Fibrae collageni; englisch: collagen fibres) sind stabile Fasern im extrazellulären Bindegewebe, die aus Kollagenfibrillen (Terminologia histologica: Fibrilla collageni; englisch: collagen fibrils) bestehen. Sie können sich zu größeren Bündeln (Terminologia histologica: Fasciculi collageni englisch: collagen fascicles) zusammenlagern. Kollagenfasern sind im normalen Lichtmikroskop kaum lichtbrechend, unter polarisiertem Licht zeigen sie jedoch eine Doppelbrechung. Die unverzweigten Fasern sind sehr zugfest und ca. 5 % dehnbar. In kochendem Wasser sind sie löslich und bilden Leim, woher sich ihr lateinischer Name ableitet (Kolla = Leim). Sie quellen nach Zugabe von Säure, lösen sich in Laugen auf und lassen sich schnell durch Pepsin verdauen. Lichtmikroskopisch sind kollagene Fasern wie folgt anfärbbar: Rot (Hämatoxylin-Eosin; "van Gieson"); Grün ("Goldner"); Blau (Azan); Gelb bis graugrün (Eisenhämatoxylin).
Im elektronenmikroskopischen Bild sieht man im Längsanschnitt meist mehrere Mikrometer lange Kollagenfibrillen mit charakteristischer Streifung (s.u.), werden die Fibrillen quer angeschnitten, sind sie rundlich mit Durchmessern von meist um 50 bis maximal 200 nm.
Hier werden 14 verschiedene Kollagentypen unterschieden, es sind aber inzwischen weitere bekannt geworden (siehe Fachliteratur):
Typ Ketten Aufbau der Dreifachhelix Dreifachhelix Länge, Strukturdetails Vorkommen, Besonderheiten
Kollagene, die lange Fibrillen mit 67 nm-Periodizität ausbilden, die aus mehreren Kollagentypen zusammengesetzt sein können (z.B. II + XI oder I + III + V) 
I
 a1(I); a2(I) [a1(I)]2[a2(I)] 300 nm; Fibrillendurchmesser 50 bis maximal 200 nm
Ketten 1.050 Aminosäuren lang; 		 Unterhautbindegewebe, Sehne, Knochen, Dentin, Sklera & Cornea
des Auges, in so gut wie allen Bindegewebsarten außer Knorpel
If
 a1(I); a2(I) [a1(I)]3 300 nm fetale Form
II
 a1(II) [a1(II)]3 300 nm; Durchmesser nur ca. 30 nm;
von visköser Proteoglykanmatrix überzogen		 hyaliner- und Faserknorpel, Glaskörper des Auges,
Chorda dorsalis, Tectorialmembran des Innenohrs
III
 a1(III) [a1(III)]3 300 nm; Durchmesser ca. 40 nm; meist mit Typ I in Typ I Fibrillen, bilden retikuläre Fasern, lockeres Bindegewebe,
Unterhautbindegewebe, Muskel, Blutgefäßwände
V
 a1(V); a2(V); a3(V) [a1(V)]3, [a1(V)]2[a2(V)]
und [a1(V)][a2(V)][a3(V)]		 390 nm; N-terminale globuläre Domäne;
meist zusammen mit Typ I		 in Typ I Fibrillen, fetale Gewebe + Membranen; interstitielles Gewebe,
Tectorialmembran, um glatte Muskelzellen, Corium, Knochen, Plazenta
XI
 a1(XI); a2(XI); a3(XI) [a1(XI)][a2(XI)][a3(XI)] 300 nm; oft mit Typ II, dünne Fasern in Typ II Fibrillen, hyaliner Knorpel, Tectorialmembran
Fibrillen-assoziierte Kollagene einer Dreifachhelix, die durch globuläre Domänen unterbrochen wird
IX
 a1(IX); a2(IX); a3(IX) [a1(IX)][a2(IX)][a3(IX)] 200 nm; N-terminale globuläre Domäne;
kovalent oberflächlich an Typ II gebunden		 hyaliner Knorpel, Glaskörper, Tectorialmembran, bindet Glykosaminoglykane
XII
 a1(XII) [a1(XII)]3 große N-terminale globuläre Domäne; kreuzförmiges
Molekül; außen an Kollagen Typ I gebunden		 embryonale Sehnen, Unterhautbindegewebe, Hornhaut (Cornea) des Auges
XIV
 a1(XIV) [a1(XIV)]3 große N-terminale globuläre Domäne;
kreuzförmiges Molekül		 fetales Unterhautbindegewebe, Sehnen
Fibrillen-assoziierte Kollagene, die perlschnurartige Filamente bilden
VI
 a1(VI); a2(VI); a3(VI) [a1(VI)][a2(VI)][a3(VI)] 150 nm; N- und C-terminale globuläre Domäne;
Banden mit 150 nm Periodik; Typ I assoziiert		 in den meisten interstitiellen Geweben, am Übergang von Muskeln zu Sehnen,
perizelluläre Knorpelmatrix, in den Wänden von Blutgefäßen, im Endomysium
Kollagene, die sich blattförmig anordnen
IV
 a1 bis 5(IV) [a1(IV)]2[a2(V)]
und andere Formen		 60 nm lange Dreifachhelixregion und 40 nm lange
globuläre Domänen; Bildung von Tetrameren 		 alle Basalmembranen, Ausbildung eines zweidimensional verknüpften Netzwerks,
wird gebildet von Endothel- und Epithelzellen, Gliazellen und Fettzellen
VIII
 a1(VIII); a2(VIII) ? reguläres dreieckiges Gitter subendotheliales Gewebe, Descement-Membran der Hornhaut am Auge
X
 a1(X) [a1(X)]3 150 nm; C-terminale globuläre Domäne  wird von hypertrophen Knorpelzellen gebildet, daher in der
Epiphysenfuge bei der Knochenmineralisation
Kollagene, die Ankerfibrillen bilden
VII
 a1(VII) [a1(VII)]3 450 nm; Dimer; an beiden Enden globuläre Domäne bildet die kurzen Ankerfibrillen, die die Basallamina von Epithelien mit dem darunter-
liegenden lockeren Bindegewebe verbinden im Fall eine Basalmembran gebildet wird
Kollagene, für die bisher nur die c-DNA nachgewiesen wurde
XIII
 a1(XIII) ? ? nur C-DNA dafür in Endothelzellen gefunden
Die häufigsten Typen sind I, II und III. Im elektronenmikroskopischen Längsschnitt zeigen die Typen I, II, III, V, XI eine typische 67 nm Periodizität, die durch eine regelmäßige Verschiebung der Einzelmoleküle in der fertigen Fibrille zustandekommt. Biochemisch bestehen die einzelnen kollagenen Proteine aus a-Ketten mit Gly-Pro-X als häufigste Aminosäurefolge, bei der X jede beliebige AS sein kann.
Die Synthese von Kollagenen erfolgt an den Ribosomen des rauhen endoplasmatischen Retikulums in ortsständigen Bindegewebszellen, meist Fibroblasten/-cyten. An die zunächst einzelnen Ketten werden hier Signalpeptide angeknüpft, dann werden einzelne Prolin und Lysinreste hydroxyliert und Oligosaccharide angelagert sowie Galactose an Hydroxylysin geknüpft. Die Ketten lagern sich zu einer ersten Dreifachhelix zusammen und bilden Disulfidbrücken aus. Das dreifach helikale Prokollagen bildet sich vom C- zum N-Ende hin aus und wird in den Golgi-Apparat transportiert, wo Glukose an die O-verknüpften Oligosaccharide gebunden wird. Über Golgi-Vesikel wird das Material zur Exocytose an die Zellmembran transportiert. Im Extrazellularraum werden N- und C-terminale Propeptide abgespalten, wodurch der "Einzelbaustein" der Fibrillen, das Tropokollagenmolekül gebildet wird. Dieses ist 1,2 nm dick und ca. 300 nm lang. Die einzelnen Tropokollagenmoleküle lagern sich, um jeweils ein Viertel ihrer Länge verschoben, einander seitlich an und bilden untereinander kovalente Bindungen aus. Hierbei bilden sich zunächst noch nicht quergestreifte, weniger als 18 nm dicke Filamente aus. Diese vergrößern sich durch weitere Anlagerung von Tropokollagenmolekülen allmählich zu den periodisch quergestreiften Kollagenfibrillen. Durch Aggregation von vielen Kollagenfibrillen und deren Quervernetzung durch Proteoglykane entstehen schließlich die Kollagenfasern, die eine charakteristische Textur (Verlaufsrichtung) aufweisen. Je nach den lokalen biomechanischen Anforderungen und der (Binde)gewebsart sind Kollagenfasern unterschiedlich dick ausgebildet.

--> andere Fasern im Bindegewebe: elastische, retikuläre
--> Grundsubstanz, ortsständige- und freie Bindegewebszellen, Bindegewebe
--> Elektronenmikroskopischer Atlas Gesamtübersicht
--> Homepage des Workshops

Zwei Aufnahmen wurden von Prof. Wartenberg zur Verfügung gestellt; übrige Bilder, Seite & Copyright H. Jastrow.