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Editor:
Dr. med.
H. Jastrow
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bedingungen
Miniaturbildübersicht elastische Fasern (Fibrae elasticae):
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elastische und kollagene
Fasern im Bindegewebe (Affe)		 elastische- + Kolla-
genfasern (Mensch)		 elastische- + Kolla-
genfasern (Ratte)		 elastische Fasern der Membrana elastica interna
einer Arteriole im Bindegewebe des Ovars (Ratte)		 elastische Membran (Ratte)
Aorta Tunica media mit
elstischen Fasernetzen (Affe)		 Membrana elastica interna
einer Arteriole (Ratte)		 elastische Membran
Nabelschnurarterie		 idem Detail
(Mensch)		 große elastische- zwischen kollagenen
Fasern, Unterhautbindegewebe (Mensch)
Elastische Fasern (Terminologia anatomica: Fibrae elasticae, englisch: elastic fibres) sind reversibel bis auf das Doppelte ihrer Länge dehnbare Fasern im extrazellulären Bindegewebe. Sie bestehen aus einer zentralen amorphen, elektronenmikroskopisch unscharf erscheinenden, wenig elektronendichten Substanz, dem Elastin (Terminologia histologica: Elastinum; englisch: elastin), die außen von elektronendichten Mikrofibrillen umgeben und gelegentlich auch von einzelnen der Fibrillen durchzogen wird. Bei diesen Mikrofilamenten mit Durchmessern von 6-8 nm handelt es sich um Fibrillin (Terminologia histologica: Fibrilla fibrillini; englisch: fibrillin fibril), dessen Aufgabe es ist, die Fasern in der Umgebung zu verankern. Losgelöst vom Elastin kommt Fibrillin in den Zonulafasern zwischen Ciliarkörper und Linsenkapsel des Auges vor. Allgemein bezeichnet man solche Fibrillinbündel gänzlich ohne Elastin als Oxytalanfasern(Terminologia histologica: Fibrae oxytalanae; englisch: oxytalan fibres), die jedoch nur sehr selten vorkommen. Die ebenfalls seltenen Elauninfasern (Terminologia histologica: Fibrae elauninae; englisch: elaunin fibres) sind Fibrillinbündel mit nur wenig angelagertem Elastin. Das amorphe Elastin ähnelt biochemisch dem Kollagen und ist reich an Glycin und Prolin, enthält aber auch etwas Hydroyxprolin. Hier kommt kein Hydroxylysin vor, welches im Kollagen die Aggregation zu Tropokollagen bewirkt. Neben Valin treten nur im Elastin Desmosin und Isodesmosin auf, um die Polypeptidketten zu vernetzen. Im Gegensatz zu kollagenen Fibrillen sind im Elastin die Polypeptidketten einzeln querverwunden und können sich bei Dehnung zunehmend parallel ausrichten. Sobald die Dehnung nachläßt, ziehen sie sich wieder in ihre Ausgangsanordnung zurück, wodurch die elastische Eigenschaft deutlich wird. Je stärker die Vordehnung der elastischen Faseren ist, umso mehr Kraft ist für eine weitere Dehnung erforderlich.
Elastin wird als Proelastin von Fibroblasten und glatten Muskelzellen in den Extrazellularraum ausgeschleust und dort enzymatisch quervernetzt. Elastische Fasern haben eine lange Bestehensdauer. Elastische Fasern sind selbst in kochendem Wasser nicht löslich und widerstandsfähig gegen Säuren und Basen. In zunehmendem Alter treten degenerative Veränderungen in den Fasern auf (z.B. Kalziumsalzeinlagerungen), wodurch die Elastizität abnimmt.
Lichtmikroskopisch sind elastische Fasern durch ihre starke Lichtbrechung glänzend und nur mit speziellen Färbungen (z.B. Resorcinfuchsin) homogen gefärbt darstellbar. Im polarisierten Licht verhalten sich die entspannten Fasern isotrop, jedoch findet sich bei zunehmender Dehnung durch Parallelisierung der Eiweißmolekülketten eine Dehnungsanisotropie. Die Dicke der Fasern beträgt einige hundert Nanometer bis zu 4 µm. Oft bilden die elastischen Fasern Netzwerke aus, in Arterien darüber hinaus verschmelzen sie zu dickeren elastischen Membranen: Membrana elastica interna und -externa. Elastische Fasern sind im faserigen Bindegewebe vorhanden, im Stroma von Organen (z.B. in der Lunge) und in Organkapseln. Bindegewebe mit hohem Gehalt an elastischen Fasern erscheint gelblich (Ligamenta flava, Aorta, elastischer Knorpel). Auch in den Stimmbändern und der Darmwand existieren zahlreiche elastische Fasern.

--> Bindegewebe, Fibroblasten, kollagene Fasern, retikuläre Fasern, amorphe Grundsubstanz
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Ein Bild wurde von Prof. H. Wartenberg zur Verfügung gestellt, übrige Abbildungen, Seite & Copyright H. Jastrow.