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Editor:
Dr. med.
H. Jastrow
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Miniaturbildübersicht Aktinfilamente (Filamenta actinia):
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Aktinfilamente und Area
densa glatte Muskulatur (Ratte)		 idem Übersicht
 (Ratte)		 Aktinfilamente + Area
densa glatte Muskulatur 2 (Ratte)		 Aktinfilamente + Areae
densae Gefäßmuskulatur (Ratte)		 Aktinfilamente einer glatten
Muskelzelle + Areae densae (Ratte)		 Querschnitt i-Bande querge-
streifte Muskulatur (Ratte)
glatte Muskulatur
(längs): Übersicht (Affe)
glatte Muskulatur
längs: Detail (Affe)
Filamente, Zellkern und
Organellen (Affe)
glatte Muskulatur
quer: Detail (Affe)
i-Bande: Aktinfilamente
quergestreifte Muskulatur (Affe)
Sarkomer der
Skelettmuskulatur (Ratte)
I-Bande und
Z-Streifen (Ratte)
Aktinfilamente (Terminologia histologica: Filamenta actinia; englisch actin filaments) gehören zu den Mikrofilamenten des Zellskeletts. Sie kommen in allen Zellen vor und sind aus zwei helikal umeinander gewundenen Aktineinzelfäden aufgebaut. Diese entstehen durch Polymerisation aus freien Aktinmolekülen, die ein Molekulargewicht von 42 000 Dalton (Da) besitzen.
In Muskelzellen macht der Aktinanteil 10 % der gesamten Zellproteine aus, in den übrigen Zellen 1 bis 5 %. In Mikrovilli sind gebündelte Aktinfilamente für die Stabilität verantwortlich. Man unterscheidet bei den Aktinmolekülen 3 verschiedene alpha-Aktine, von denen jedes nur in einer Muskelart vorkommt. In Nicht-Muskelzellen werden beta- und gamma-Aktin gefunden. Eine Sorte gamma Aktin liegt neben dem für glatte Muskulatur typischen alpha Aktin nur in der glatten Muskulatur des Darmtrakts vor. Aktin findet sich als globuläres Monomer (G-Aktin) sowie in polymerisierter, filamentöser Form (F-Aktin). Die Mikrofilamente bestehen aus diesem F-Aktin mit angekoppelten Proteinen. Alle Aktinmoleküle enthalten ein Magnesiumion, welches entweder Adenosin-di-phosphat (ADP) oder Adenosin-tri-phosphat (ATP) bindet. Plattenartige beta-Aktin Monomere sind 5,5 x 5,5 x 3 Nanometer groß und besitzen 4 Subdomänen. Bei  ultrahoher Vergößerung erkennt man im Elektronenmikroskop den helikalen Aufbau der Aktinfilamente, die an ihren dünnen Stellen 7 nm und an den dicken 9 nm im Durchmesser aufweisen, daher beträgt der durchschnittliche Durchmesser 8 nm. Alle 72 nm wiederholt sich die Folge der 28 Untereinheiten der Helix von Aktinfilamenten, die aus 2 eng aneinander geknüpften F-Aktinmolekülen bestehen. In allen Aktinbündeln und Netzwerken des Zellskeletts werden die Aktinfilamente von Querverbindungsproteinen (Actin-cross-linking proteins) verknüpft, die nach dem Bau ihrer Aktin-Bindungsdomänen in 3 Gruppen eingeteilt werden:
Gruppe 1: 30 KD Protein (33.000 Da; Pseudopodien, Stress-Fasern), EF-1a (50.000 Da; Pseudopodien), Fascin (55.000 Da; Pseudopodien, Stress-Fasern, Mikrovilli, Akrosomenfortsätze), Scruin (102.000 Da; Akrosomenfortsätze).
Gruppe 2: Villin (92.000 Da; Mikrovillisäume in Darmepithelzellen und Nierenkanälchen), Dematin (48.000 Da; rote Blutkörperchen).
Gruppe 3: Fimbrin (68.000 Da; Mikrovilli, Stereocilien, Streifendesmosomen), alpha-Actinin (102.000 Da; glatte Muskelzellen, Stress-Fasern, Pseudopodien), Spectrin (alpha-Untereinheit: 280.000 + beta Untereinheit: 246.000-275.000 Da; Terminalgespinst), Dystrophin (427.000 Da; zellmembrannahe Netzwerke in quergestreiften Muskelzellen), ABP 120 (92.000 Da; Pseudopodien), Filamin (280.000; Pseudopodien, Stress-Fasern).
In den Muskelzellen werden Aktinfilamente gemeinsam mit den Myosinfilamenten als kontraktile Filamente bezeichnet und ermöglichen die Verkürzung (Kontraktion der Muskelzellen), die letztlich auf einer Abknickung der Myosinköpfchen beruht. In der quergestreiften Muskulatur finden sich parallel angeordnete Aktinfilamente im Bereich der i-Bande (siehe oben). Im Z-Streifen sind diese Aktinfilamente miteinander verbunden (unter Beteiligung des CapZ-Proteins). In der A-Bande liegen Myosinfilamente zwischen den Aktinfilamenten.
Die From einer Zelle beruht zum größten Teil auf der Organisation von zellmembran-nahen Aktinfilamentbündeln und Netzwerken und deren Anbindung an die Zellmembran, die über die obengenannten Querverbindungsproteine erfolgt. Diese stellen auch Verknüpfungen zu bestimmten Proteinen der Membran her, wodurch diese stabilisiert wird.

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Einige Aufnahmen wurden von Prof. H. Wartenberg zur Verfügung gestellt; übrige Bilder, Seite & Copyright H. Jastrow.